Sind Trypsininhibitoren in unserer Nahrung schädlich?
Immer wieder liest man, dass Lebensmittel, die Trypsininhibitoren enthalten, schädlich seien. Einerseits trifft das tatsächlich zu, andererseits aber auch nicht. Des Rätsels Lösung liegt meist in der Art der Zubereitung verborgen. Denn Trypsininhibitoren sind größtenteils hitzeempfindlich. Werden die entsprechenden Lebensmittel daher gekocht oder anderweitig gründlich erhitzt, besteht keine Gefahr mehr.
Der Begriff Trypsininhibitor setzt sich aus Trypsin (einem Enzym) und Inhibitor zusammen. Letzteres bedeutet Hemmstoff – von lateinisch "inhibere" für hemmen oder anhalten. Hemmstoffe gibt es in vielen Bereichen. So sind Konservierungsstoffe oder auch Antibiotika Hemmstoffe, da sie das Wachstum von Bakterien hemmen. Ein Trypsininhibitor ist ein Hemmstoff (ein Protein), der das Enzym Trypsin hemmt.
Was ist Trypsin?
Trypsin ist ein wichtiges Verdauungsenzym, das an der Verdauung von Proteinen (Eiweiß) aus der Nahrung beteiligt ist. Die inaktive Vorstufe von Trypsin, das Trypsinogen, wird von der Bauchspeicheldrüse gebildet und in den Dünndarm abgegeben, sobald proteinhaltige Nahrung aufgenommen wird. Im Dünndarm findet dann die Aktivierung von Trypsinogen zu Trypsin statt ( 1 ).
Trypsin zerlegt Proteine (Eiweiße) aus der Nahrung in kleinere Bruchstücke, sogenannte Peptide. Während Proteine aus sehr vielen Aminosäuren bestehen (lange Aminosäureketten), bestehen Peptide nur aus wenigen Aminosäuren (kurze Ketten). Die Peptide werden von weiteren Enzymen, die sich in der Zellmembran der Darmwandzellen befinden, schließlich zu einzelnen Aminosäuren abgebaut. Diese werden dann über die Darmwand in den Blutkreislauf aufgenommen ( 2 ).
Enzyme, die Proteine spalten, bezeichnet man als Proteasen. Bekannte Proteasen im menschlichen Verdauungssystem sind neben Trypsin auch das Chymotrypsin und die Elastase ( 2 ).
Was sind Trypsininhibitoren?
Wenn Trypsininhibitoren nun das Verdauungsenzym Trypsin hemmen, dann wird dadurch die Proteinverdauung gestört. Trypsininhibitoren zählen zu den Proteaseinhibitoren. Werden sie dauerhaft in größerer Menge mit der Nahrung aufgenommen, kann ein Proteinmangel entstehen. Aus diesem Grund werden die Trypsinhemmstoffe zu den sogenannten Antinährstoffen gerechnet.
Trypsininhibitoren und andere Proteaseinhibitoren kommen in einer Vielzahl von Organismen vor, darunter Pflanzen, Tiere und Mikroorganismen ( 3 ). Manche dieser Stoffe hemmen nur eine Protease (z. B. nur Trypsin), andere hemmen mehrere verschiedene Proteasen (z. B. Trypsin und Chymotrypsin).
Natürliche Funktionen der Trypsininhibitoren
Trypsininhibitoren haben vielfältige Funktionen in der Natur. In Pflanzen sind sie (und andere Proteaseinhibitoren) z. B. an der Regulation von Wachstumsprozessen, der Mobilisierung von Speicherproteinen und einer Abwehr von Schädlingen und Krankheitserregern beteiligt (3) ( 4 ).
Frisst ein Insekt an einer Pflanze, die Hemmstoffe enthält, so hemmen die Inhibitoren die Verdauungsenzyme des Insekts ( 5 ), so dass dieses schnell den Appetit verliert und sich nach einer anderen Mahlzeit umsieht. Man hat daher auch schon versucht, manche Nutzpflanzen (z. B. Baumwolle, Zuckerrohr) gentechnisch so zu verändern, dass sie mehr Inhibitoren oder auch neue Inhibitoren bilden und auf diese Weise besser gegen Schädlinge geschützt wären. Doch zeigte sich dann, dass sich die Insekten sehr schnell an die erhöhte Inhibitordosis anpassen konnten ( 12 ) ( 44 ).
Trypsinhemmstoffe schützen Pflanzen in gewissem Maß nicht nur gegen Insekten, sondern auch vor einer Infektion mit Bakterien, Viren ( 6 ), Parasiten und Pilzen ( 7 ).
Auch der Mensch verfügt über körpereigene Proteaseinhibitoren. Diese sind z. B. an der Regulation von Entzündungsprozessen beteiligt und verhindern einen übermäßigen Gewebeschaden bei der Entzündungsreaktion (3). Auch bei der Regulation der Blutgerinnung, im Hormonsystem und bei verschiedenen Funktionen innerhalb der Zelle spielen Proteaseinhibitoren beim Menschen (und anderen Wirbeltieren) eine wichtige Rolle ( 9 ).
Weiterhin findet man Trypsininhibitoren auch in der Bauchspeicheldrüse bzw. in ihren Ausführungsgängen in Richtung Zwölffingerdarm. Die Hemmstoffe sollen dort die vorzeitige Aktivierung der Verdauungsenzyme verhindern. Andernfalls würden die Enzyme nicht nur die Nahrung, sondern auch das Gewebe der Bauchspeicheldrüse bzw. ihrer Ausführungsgänge verdauen. Daher produziert die Bauchspeicheldrüse immer nur inaktive Verdauungsenzyme, die erst bei Eintreffen von Nahrung im Darm aktiviert werden ( 8 ).
Welche Lebensmittel enthalten Trypsininhibitoren?
Trypsininhibitoren kommen in einer Vielzahl von Nahrungspflanzen vor. Zu den bekanntesten gehören Hülsenfrüchte wie Sojabohnen, Linsen und Kichererbsen. Aber auch Getreide und weitere Nutzpflanzen enthalten die Hemmstoffe (und verwandte Stoffe) ( 10 ). Der Gehalt in der Pflanze hängt dabei von der Züchtung und den Anbaubedingungen ab. So führen Stressfaktoren, z. B. eine Insektenplage, zu einem Anstieg der Hemmstoffe im Pflanzengewebe ( 11 ).
Die am häufigsten verwendete Einheit für Trypsininhibitoren bezeichnet man als TIU/mg (Trypsin Inhibitor Units pro Milligramm). Eine Trypsininhibitor-Einheit verringert dabei die Aktivität von zwei Trypsin-Einheiten um 50 %. Eine Trypsin-Einheit wiederum ist so definiert, dass sie pro Minute von einer bestimmten synthetischen Verbindung („BAPNA“) bei pH 7,8 und 25 °C die Menge von 1,0 µmol aufspaltet ( 13 ). Die Einheit TIU werden Sie in fast allen Studien zu diesem Thema finden.
Ein besonders hoher Gehalt an Trypsininhibitoren findet sich in rohen Sojabohnen (45,89 TIU/mg). In allen anderen Hülsenfrüchten ist der Gehalt geringer. Niedrige Gehalte haben Erbsen (3,16 - 4,92 TIU/mg), Linsen (4,98 - 6,29 TIU/mg) und Ackerbohnen (= Saubohnen/Fababohnen) (5,96 - 6,10 TIU/mg) und etwas höhere Gehalte kommen in Kichererbsen (14,22 - 15,96 TIU/mg) und Bohnen (z. B. schwarze Bohnen, Kidneybohnen) (15,18 - 20,83 TIU/mg) vor. Die Angaben beziehen sich auf den rohen Zustand ( 14 ).
In einer vergleichenden Studie von Getreidesamen wurde der höchste Gesamtgehalt an Trypsinhemmstoffen in Roggen, besonders in Winterroggen, gefunden ( 15 ). Die Gehalte in Getreide sind deutlich geringer als in Hülsenfrüchten. Dies könnte erklären, warum die Studienlage in Bezug auf Getreide sehr eingeschränkt ist ( 16 ).
Nicht nur in Pflanzen, sondern auch in tierischen Produkten, kommen Proteaseinhibitoren vor. Im Eiweiß von Vogeleiern findet man den Trypsininhibitor Ovomucoid. Dieser macht etwa 11 % des gesamten Eiweißes in den Eiern verschiedener Nutzgeflügel aus (z. B. Hühner, Enten) ( 17 ).
Einfluss der Lebensmittelzubereitung
Lebensmittel wie Hülsenfrüchte, Getreide und Eier werden in der Regel nicht roh verzehrt, sondern auf verschiedene Weise zubereitet, oftmals auch mit einer längeren Hitzebehandlung. Daher stellt sich die Frage, ob zubereitete Lebensmittel überhaupt noch aktive Trypsininhibitoren enthalten, die Probleme bei der Proteinverdauung bereiten könnten.
Einweichen reduziert Trypsininhibitoren
In einer Studie ( 14 ) wurde der Einfluss des Einweichens und Kochens auf den Gehalt an Trypsininhibitoren in verschiedenen Hülsenfrüchten untersucht. Die rohen Samen wurden zunächst für 4 Stunden in destilliertem Wasser bei 25 °C eingeweicht und dann gespült. Ein Teil der Samen wurde direkt analysiert, der andere Teil wurde noch für 1 Stunde gekocht.
Durch das Einweichen reduzierte sich der Gehalt an Trypsinhemmstoffen (Werte jeweils gerundet) um 5 bis 31 %. Bei Kidneybohnen war der Verlust nur knapp 5 %, bei Sojabohnen 19 % und bei Erbsen (je nach Sorte) sogar 17 bis 31 %. Die Forscher erklärten den Verlust der Pflanzenstoffe durch ein Auswaschen in das Einweichwasser.
Kochen inaktiviert Trypsininhibitoren
Das nach dem Einweichen erfolgte Kochen führte zu einer kompletten Entfernung der aktiven Trypsinhemmstoffe aus Spalterbsen, Linsen und Fababohnen (Acker-/Saubohnen). In Sojabohnen, Kidneybohnen und anderen Bohnensorten wurden über 90 % der Hemmstoffe inaktiviert, in Kichererbsen etwa 85 % und in ganzen Erbsen etwa 80 %.
Kochen zeigt sich also als eine sehr effektive Methode zur Inaktivierung von Trypsininhibitoren. Die Hemmstoffe sind zumeist hitzeempfindlich ( 18 ), jedoch existieren auch hitzestabile Trypsinhemmstoffe ( 19 ), sodass durch das Kochen nicht immer 100 % der Pflanzenstoffe beseitigt werden.
Erhitzen in der Mikrowelle
Auch durch das Erhitzen in der Mikrowelle können Trypsininhibitoren inaktiviert werden. Für Fababohnen (Acker-/Saubohnen), Erbsen, Kichererbsen, Sojabohnen und Linsen wurden in einer Studie ( 20 ) ähnliche Ergebnisse wie beim Kochen erzielt, insbesondere, wenn die Samen vorher eingeweicht wurden. Für Gartenbohnen (Buschbohnen) eignet sich das Erhitzen in der Mikrowelle jedoch nicht zur Inaktivierung der Hemmstoffe.
Keimen und Fermentieren
Auch das Keimen (natürlicher Keimprozess des Samens) und Fermentieren (Abbau durch zugesetzte Mikroorganismen) zeigen sich als hilfreiche Methoden, um die Aktivität der Trypsininhibitoren in Hülsenfrüchten zu reduzieren. Das Fermentieren ist dabei effektiver als das Keimen. Je nach den verwendeten Mikroorganismen, dem Lebensmittel und der Dauer kann dabei eine Reduktion von bis zu 100 % erreicht werden. Durchschnittswerte bewegen sich im Bereich von 70 bis 90 % ( 21 ).
Hefegärung beim Backen
Zum Einfluss der Lebensmittelzubereitung auf den Trypsininhibitorengehalt in Getreide ist nur wenig bekannt. Eine Studie ( 16 ) zeigte, dass die Hefegärung von Mehl und das Backen zu einem signifikanten Verlust der Trypsinhemmstoffe von Mischgetreide führten.
Die Aktivität von Inhibitoren gegen Chymotrypsin (ebenfalls ein Enzym, das wichtig für die Proteinverdauung ist) stieg durch diesen Prozess im Vollkornweizenmehl jedoch sogar an. In anderen Mehlsorten veränderte die Hefegärung die Menge der Chymotrypsininhibitoren nicht.
Inaktivierung von Trypsininhibitoren bei Eiern
Der Trypsininhibitor Ovomucoid aus Eiern kann durch Erhitzen inaktiviert werden. Je länger erhitzt wird, desto größer ist der Anteil an inaktivierten Inhibitoren. So führte das 10-minütige Kochen von Wachteleiern beispielsweise zu einem Verlust von 50 % der ursprünglichen Aktivität der Hemmstoffe ( 22 ).
Entsprechend ist davon auszugehen, dass bei den üblichen Zubereitungsmethoden von Eiern noch 50 % oder mehr aktives Ovomucoid enthalten ist. Wie viele Eier man täglich essen müsste, damit dies einen spürbar negativen Effekt auf die Proteinverdauung hat, ist nicht geklärt.
Die Inaktivierung von Ovumucoid klappt am besten bei pH 7,6, das ist der pH-Wert von frischem Eiklar. Entsprechend kann man den Hemmstoff in frischen Eiern besser eliminieren als in älteren und es empfiehlt sich (falls man noch Eier isst) Eier lieber frisch zu kaufen und bald zu verbrauchen oder aber – wenn man hartgekochte Eier machen möchte – diese gleich in frischem Zustand zu kochen und dann (wenn nicht alle sofort gebraucht werden) hartgekocht aufzubewahren ( 23 ).
Gefahr durch Trypsininhibitoren im Essen?
Forscher schätzen, dass durch die Aufnahme von 100 g ungekochten Sojabohnen oder 200 g rohen Linsen die pro Tag von der Bauchspeicheldrüse gebildete Menge an Trypsin und Chymotrypsin (etwa 1 bis 2 g) vollständig gehemmt werden könnte ( 24 ).
Solche Schätzungen sind aber im Alltag wenig relevant, denn die genannten Lebensmittel werden ja nicht roh verzehrt, sondern so zubereitet, dass die Hemmstoffe fast vollständig inaktiviert werden. Frische, ungekochte Hülsenfrüchte (z. B. grüne Erbsen, grüne Bohnen) werden, wenn überhaupt, in geringen Mengen und saisonal konsumiert.
In Bezug auf korrekt zubereitete Hülsenfrüchte braucht man sich also keine Sorgen wegen der Trypsininhibitoren machen.
Neben den Trypsininhibitoren gibt es noch weitere Inhaltsstoffe in Soja, über die Gerüchte kursieren. In unserem Artikel zu Soja gehen wir auf all diese Vorurteile ein. Unter folgendem Link finden Sie weiterhin Informationen zur Zubereitung von Edamame (grünen, unreifen Sojabohnen).
Was würde passieren, wenn tatsächlich zu viele Trypsinhemmstoffe aufgenommen würden?
Bei langfristiger Aufnahme der Inhibitoren in großer Menge würde ein Proteinmangel im Körper entstehen. Dies war früher auch ein Problem bei der Mast von Geflügel und Schweinen, bei denen rohes Sojaprotein als Hauptproteinquelle im Futter verwendet wird. Die Tiere zeigten aufgrund der Hemmstoffe ein vermindertes Wachstum. Heutzutage ist das Futter entsprechend thermisch behandelt.
Weiterhin würde es durch das unverdaute Protein im Darm zur vermehrten Entstehung von Ammoniak kommen ( 25 ), was sehr schädigend auf die Gesundheit wirkt, und es würde zu einer Störung der Darmflora kommen.
Fallberichte über Menschen, die durch Trypsininhibitoren in der Nahrung einen Proteinmangel erlitten haben, sind nicht bekannt. Die immer wieder im Netz zu findende Warnung vor Trypsininhibitoren in Hülsenfrüchten ist daher auf die oben genannten Erfahrungen in der Tiermast zurückzuführen, die für die menschliche Ernährung jedoch keine Relevanz haben.
Ovomucoid, das im Eiweiß von Eiern enthalten ist, hat eine starke allergene Wirkung und ist ein Hauptauslöser von Nahrungsmittelallergien gegen Eier ( 26 ). Durch die Lebensmittelzubereitung wird zwar die hemmende Wirkung auf die Verdauungsenzyme reduziert, nicht aber die allergene Wirkung von Ovomucoid. Diese bleibt oftmals erhalten ( 27 ).
Unterschied zu Amylase-Trypsin-Inhibitoren (ATIs)
Gesundheitsförderliche Wirkungen
Trypsininhibitoren und andere Proteaseinhibitoren haben sich als vielversprechende Kandidaten für die Medikamentenentwicklung erwiesen. Bisher wurde die Wirkung der Inhibitoren jedoch nur an Zellkulturen und Versuchstieren getestet. Dabei wurden zumeist isolierte Extrakte aus verschiedenen Pflanzen verwendet.
Antioxidative Wirkung
In Zellkulturen haben Trypsininhibitoren eine antioxidative Wirkung demonstriert. Sie schützen die Zellen vor oxidativem und nitrosativem Stress ( 30 ), indem sie die Aktivität wichtiger antioxidativer Enzyme wie der Superoxiddismutase, der Glutathion-S-Transferase und der Glutathion-Peroxidase steigern ( 31 ). Oxidativer und nitrosativer Stress tragen zur Entstehung zahlreicher Erkrankungen bei, wie z. B. chronischen Entzündungen, Diabetes mellitus, Arteriosklerose, neurodegenerativen Erkrankungen wie Alzheimer und Parkinson und Krebserkrankungen ( 32 ).
Wirkung gegen Krebs und Schutz vor Strahlung
Einige in Hülsenfrüchten enthaltene Trypsininhibitoren wirken hemmend auf die Entwicklung von Dickdarm- ( 33 ), Prostata-, Brust- und Hautkrebs. Um zu Metastasieren und Blutgefäße in der Umgebung ausbilden zu können, greifen Krebszellen das umgebende Gewebe mittels Proteasen, also Enzymen, die Proteinstrukturen abbauen, an. Die Trypsininhibitoren hemmen diesen Vorgang ( 34 ).
Weiterhin konnte im Labor gezeigt werden, dass die Trypsinhemmstoffe Zellen vor DNA-Schäden durch Strahlung schützen können ( 35 ).
Schutz vor Erkrankungen des Magen-Darm-Trakts
Proteaseinhibitoren schützen nicht nur vor Darmkrebs, sondern auch vor verschiedenen chronisch entzündlichen Erkrankungen des Magen-Darm-Trakts wie z. B. Magengeschwüren ( 36 ), Colitis ulcerosa und helfen bei einem Reizdarmsyndrom ( 37 ). Bei solchen Erkrankungen sind die Schleimhautoberfläche und deren natürliche Schutzmechanismen nicht intakt ( 38 ). Die Schleimhaut kann daher leichter geschädigt werden, auch durch die körpereigenen Verdauungsenzyme wie Pepsin, Trypsin und Chymotrypsin. Durch die Hemmung dieser Enzyme können Trypsininhibitoren und verwandte Stoffe den Darm schützen.
Bisher gibt es aber kein Therapiekonzept, wie die Hemmstoffe in Form von Medikamenten bei Darmerkrankungen eingesetzt werden könnten, da die Gefahr von Überdosierungen mit den bekannten Nachteilen (Hemmung der Proteinverdauung, Reizung der Darmschleimhaut durch übermäßige Ausschüttung von Enzymen aus der Bauchspeicheldrüse) einhergehen würde. Doch zeigt dies, dass die kleinen Mengen an Trypsininhibitoren in der Nahrung für den Darm durchaus auch Vorteile haben können.
Wirkung gegen Übergewicht und Stoffwechselerkrankungen
Bei übergewichtigen und an Diabetes mellitus leidenden Versuchstieren konnte durch eine Zugabe von Trypsininhibitoren zum Futter eine Reduktion der Futteraufnahme, ein Gewichtsverlust, eine Regulation des Blutzuckers und ein Absinken von Entzündungsmarkern ( 39 ) erreicht werden.
Die Appetitminderung entsteht durch eine Modulation von Sättigungshormonen wie Cholecystokinin. Cholecystokinin ist ein Hormon, das während der Nahrungsaufnahme im Dünndarm gebildet wird und durch Bindung an bestimmte Rezeptoren im Gehirn ein Sättigungsgefühl auslöst ( 40 ).
Trypsininhibitoren stimulieren die Bildung von Cholecystokinin und senken die Bildung von Leptin, einem hungerauslösenden Hormon. Dadurch kommt es zu einer verminderten Nahrungsaufnahme ( 41 ).
Forscher sehen hier einen vielversprechenden begleitenden Einsatz bei verschiedenen Stoffwechselerkrankungen (11).
Erkrankungen des Herz-Kreislauf-Systems
Bestimmte Erkrankungen des Herz-Kreislauf-Systems wie Thrombosen, Herzinfarkt und Schlaganfall können bei Störungen der Blutgerinnung begünstigt auftreten ( 42 ). Trypsininhibitoren können hier (in Form von Arzneimitteln) eingreifen und eine übermäßige Gerinnung mit Thrombenbildung verhindern ( 43 ).
Fazit: Trypsininhibitoren bei üblicher Lebensmittelzubereitung unbedenklich
Das Thema der Trypsininhibitoren ist sehr komplex, da eine Vielzahl verschiedener Stoffe hierzu gerechnet werden und diese oft noch weitere Wirkungen besitzen. Die wissenschaftlichen Ergebnisse zeigen jedoch einheitlich, dass bei den üblichen Zubereitungsmethoden ein Großteil der Hemmstoffe inaktiviert wird. Bei einer gesunden und abwechslungsreichen Ernährung mit geeigneten Zubereitungsmethoden für Lebensmittel wie Hülsenfrüchte, Getreide und Eier braucht man sich also keine Sorgen wegen einer Störung der Proteinverdauung zu machen.
Ob die Trypsininhibitoren im Essen auch gesundheitsförderliche Wirkungen haben, ist bisher nicht ausreichend erforscht, doch liegen vielversprechende Zell- und Tierstudien vor, in denen die Hemmstoffe sogar als Extrakte in hoher Dosierung eingesetzt wurden und dabei eine Wirksamkeit gegenüber verschiedenen Erkrankungen zeigten, weshalb sie auch zur Medikamentenentwicklung beitragen.
