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Glutathion schützt und entgiftet

Glutathion schützt und entgiftet

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(Friedrich Reuss) - Das Tripeptid Glutathion gilt als einer der Schlüsselstoffe unseres Immunsystems. Glutathion ist an sämtlichen körpereigenen Heil- und Schutzmassnahmen sowie an der Entgiftung und Ausleitung schädlicher Stoffe (z. B. Schwermetalle) beteiligt. Steht dem Organismus zu wenig verwertbares (reduziertes) Glutathion zur Verfügung, ist chronischen Erkrankungen wie Rheuma, Krebs, Diabetes, Demenz, Morbus Crohn etc., Pilzerkrankungen, aber auch Infektionskrankheiten wie u. a. Borreliose Tür und Tor geöffnet.

Glutathion: Der Anti-Aging-Stoff

Da Glutathion als eines der stärksten bekannten Antioxidantien gilt, freie Radikale ausschaltet und DNA-Reparatur-Prozesse einleitet, gehört Glutathion mit zu den wirksamsten Anti-Aging-Substanzen, die den menschlichen Körper vor vorzeitiger Alterung bewahren.

Über Möglichkeiten, den körpereigenen Glutathion-Spiegel zu erhöhen, gibt es jedoch unterschiedliche Meinungen. Chemiker Friedrich Reuss erklärt im folgenden Artikel, inwiefern die Einnahme von reduziertem Glutathion sehr nützlich sein kann.

Glutathion als Nahrungsergänzung

Glutathion wird seit vielen Jahren aufgrund seiner antioxidativen und gesundheitsfördernden Eigenschaften bei schlechtem antioxidativem Status als Nahrungsergänzungsmittel oder diätetisches Supplement empfohlen. Der ernährungsphysiologische Nutzen wird allerdings von manchen Autoren in Zweifel gezogen.

Sie behaupten, dass das Glutathion als Eiweissmolekül in seine Bestandteile, die Aminosäuren Glutaminsäure, Cystein und Glycin zerlegt wird, ehe es in den Körper aufgenommen werden kann.

Wissenschaftliche Belege fehlen

Dem ist zunächst einmal entgegen zu halten, dass diese "Verdauung" des Glutathions wissenschaftlich nicht belegt ist.

Diese These von der Verdauung beruht lediglich auf einer Studie, bei der selbst nach Gabe von 3 Gramm Glutathion im Blutplasma keine signifikante Konzentrationserhöhung bei Glutathion und auch keine relevante Erhöhung bei den drei enthaltenen Aminosäuren gefunden wurde (A. Witschi et al. 1992).

Hier bestehen einige Zweifel ob die Autoren messtechnisch korrekt gearbeitet haben - immerhin ist die Normalkonzentration von Glutathion im Plasma mit etwa 0,15 mmol/kg extrem niedrig, und verschiedene Störeffekte wie Oxidation oder Bindung an Proteine können die Messwerte verfälschen.

Resorption im Darm

Aus heutiger Kenntnis ist allerdings naheliegend, dass die Resorption von Glutathion über das Dipeptid(2) Glutamyl-Cystein (Glu-Cys) erfolgt: Im Darm wird die relativ labile Bindung zum Glycin abgespalten, wobei das relativ stabile Glutamyl-Cystein entsteht. Dieses wird als Dipeptid wahrscheinlich sehr effektiv resorbiert und als Dipeptid auch von den Körperzellen aufgenommen.

Intrazelluläre Re-Synthese von Glutathion

Nun ist allgemein bekannt, dass die Synthese von Glutathion ausschliesslich intrazellulär stattfindet. Somit ist davon auszugehen, dass die Resynthese zum Glutathion schnell und weitgehend vollständig unter Verbrauch des normalerweise im Körper reichlich verfügbaren Glycins erfolgt.

Das so resynthetisierte Glutathion verbleibt weitgehend im Intrazellulärraum, denn der Körper verfügt über einen sehr effizienten Mechanismus, mit dem er in den Zellen eine um rund den Faktor 1000 höhere Glutathion-Konzentration aufrecht erhält.

Dieser Mechanismus ist auch biochemisch sehr sinnvoll, denn der Körper braucht Glutathion praktisch nur im Intrazellulärraum. Es wird auch von einer gewebeübergreifenden Glutathion-Versorgung ausgegangen.

Diese erfolgt aber offensichtlich nicht über die Abgabe von intaktem Glutathion und auch nicht über die Abgabe aller drei Aminosäuren im Plasma, sondern über die Abgabe als Dipeptid Glu-Cys, aus dem ein empfangendes Gewebe dann relativ leicht wieder das Tripeptid(1) Glutathion bilden kann.

Glutathion-Versorgung des Gehirns

Das ist nach heutiger Kenntnis der Weg, über den z. B. das sehr glutathionreiche Lebergewebe das Gehirn mit Glutathion versorgt.

Diese These der Resorption von Glutathion über sein Dipeptid Glu-Cys ist zwar streng genommen noch nicht bewiesen, kann aber alle derzeit bekannten wissenschaftlichen Befunde und die ernährungsmedizinischen Erfolge in der Praxis erklären.

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Der ernährungsphysiologische Nutzen hat nach heutiger Kenntnis verschiedene Dimensionen:

  1. Glutathion ist mit seinem theoretischen RedOx-Potenzial von 0,32 Millivolt elektrochemisch ein sehr viel wirksameres Antioxidans als z. B. Vitamin C, Q10, Vitamin E und die meisten pflanzlichen Polyphenole.
     
  2. Mit einem Körperbestand des gesunden Menschen von etwa 4 bis 10 Gramm Glutathion hat dieser Stoff eine wichtige Funktion als "RedOx-Puffer" und ist diesbezüglich weit bedeutender als Vitamin C, Vitamin E und Q10 zusammen gerechnet.
     
  3. Glutathion wird aufgrund seiner Poolgrösse heute als wichtiger Speicher für das im Körper nur in relativ geringer Menge frei verfügbare Cystein gesehen. Damit hat z. B. Glutathion auch eine Bedeutung für die rasche Synthese von Cystein-haltigen Immunproteinen.
     
  4. Glutathion hat eine Regelfunktion bei einigen enzymatischen Vorgängen, so insbesondere auch bei Reaktionen, die für die Krebsprophylaxe bedeutsam sind (z. B. beim Abbau von Methylglyoxal, einem von Krebszellen in hoher Menge gebildeten toxischen Intermediärprodukt, das bei durch Glutathion verzögertem Abbau zur zum Tod präformierter Krebszellen führt ("Apoptose").

    Daher wird derzeit wieder intensiv darüber geforscht, ob Glutathion eine der entscheidenden Schlüsselsubstanzen beim Absterben von Krebszellen im Frühstadium von Krebs ist.

Zwei Gründe für Glutathion

Hiernach gibt es grundsätzlich zwei verschiedene ernährungsphysiologische bzw. ernährungsmedizinische Gründe für eine Nahrungsergänzung mit Glutathion:

  1. Schlechter Status an Gesamt-Glutathion im Intrazellulärraum

    Hier liegt in der Regel eine unzureichende Proteinsynthese zugrunde, die vorrangig durch umfassende moderate Nahrungsergänzung mit allen Mikronährstoffen, Protein, Cystein und in stark katabolen Situationen auch Glutamin verbessert werden kann.

    Wenn z. B. beim kranken Menschen eine Normalisierung des Glutathionstatus eilt, ist auch eine hoch dosierte diätetische Zufuhr von Glutathion nahe liegend, um den Glutathion-Bestand des Körpers wieder aufzubauen.
     
  2. Schlechtes Verhältnis von reduziertem Glutathion (GSH) zu oxidiertem Glutathion (GSSG) im Intrazellulärraum

    Dies zeigt einen qualitativ schlechten RedOx-Status an, der sich elektrochemisch berechnen lässt.

    Das Verhältnis betrifft aber den RedOx-Status des gesamten hoch komplexen antioxidativen Schutzsystems.

    Als ernährungsmedizinische Massnahme ist auch hier eine umfassende moderate Nahrungsergänzung mit Mikronährstoffen zu empfehlen, die mit einer hoch dosierten Zufuhr eines breiten Spektrums antioxidativer Nährstoffe kombiniert werden muss.

Glutathion und Vitamin C

So sind hier vorübergehend auch sehr hohe Zufuhren an Vitamin C und Glutathion sinnvoll, um den antioxidativen Status rasch in Richtung auf Normalität zu zwingen.

Hierbei ist es auch kein Nachteil, wenn z. B. die Hauptmenge an Glutathion wieder abgebaut werden sollte: Der entscheidende Nutzen im Sinne einer Negativierung des elektrochemischen RedOx-Potenzials ist bereits eingetreten, wenn das reduzierte Glutathion den Körper erreicht hat.

Ähnliches gilt in dieser Situation auch für grössere Mengen an Vitamin C: Zugeführt wird es in der reduzierten Form und ausgeschieden wird es weitgehend in der oxidierten Form: Das zeigt, dass es seine reduzierende Wirkung an den Körper abgegeben hat und danach kann es den Körper wieder verlassen.

Rechtlich ist noch festzustellen, dass Glutathion seit etwa 20 Jahren als Lebensmittel eingesetzt wird und als Tripeptid (oder Protein) lebensmittelrechtlich keinen formalen Beschränkungen unterliegt.

Lauf, den 15.01.2011
Friedrich Reuss

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Fussnoten

(1)Tripeptid: Eiweiss aus drei Aminosäuren
(2)Dipeptid: Eiweiss aus zwei Aminosäuren



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